Переваривание белков в желудочно кишечном тракте животных

Белки кормов животного и растительного происхождения в желудочно-кишечном тракте животного должны быть гидролизованы до стадии получения свободных аминокислот или (в отдельных случаях) до мелких пептидов. Протеолитические ферменты секретируются железами слизистой (желудок, тонкий кишечник) и поджелудочной железой.

В ротовой полости отсутствуют ферменты, способные гидролизовать белки кормов. Из ротовой полости кормовые массы поступают в желудок (у жвачных в сычуг), в котором они пропитываются желудочным соком. У крупного рогатого скота в течение суток выделяется до 30 л, у лошадей — до 20 л, у собак — до 3 л желудочного сока. Желудочный сок содержит 99,5% воды и 0,5% составляет плотный остаток, включающий такие ферменты, как пепсин, ренин, гастрин, различные простые белки, минеральные вещества и их соли.

Обкладочные клетки желудочных желез слизистой оболочки желудка из хлоридов натрия и угольной кислоты синтезируют соляную кислоту, а поэтому pH желудочного сока в норме составляет 1,5-2,5% и является оптимальной для активности пепсина, основного протеолитического фермента желудочного сока.

Пепсин вырабатывается слизистой желудка в неактивной форме в виде пепсиногена. Под влиянием НС1 от пепсиногена (м. м. порядка 42 тыс.) отщепляется часть молекулы, которая служит ингибитором фермента, после чего открываются активные центры и молекула становится активной (м. м. около 35 тыс.). Дополнительно соляная кислота разрушает микроорганизмы, поступающие в желудок с кормами. Под влиянием пепсина из белков кормов образуются пептиды, содержащие в среднем 5-10 аминокислот.

Пепсин (от греч. pepto — варю) — эндопептидаза, относится к классу гидролаз, активно проявляет свое каталитическое действие на уровне внутренних пептидных связей (-CO-NH-) ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин) полипеп- тидной цепи, приводя таким образом к получению полипептидов. Под влиянием пепсина легко гидролизуются белки животного происхождения. Каталитическая активность пепсина высокая: 1 г кристаллического пепсина способен гидролизовать за 1 ч до 25 кг денатурированного яичного белка.

В желудочном соке новорожденных телят есть сычужный фермент ренин (химозин), м. м. = 30 тыс., створаживающий в менее кислой среде в присутствии солей кальция казеиноген молока в казеиноген кальция, который нерастворим и выпадает в осадок в виде творога.

У взрослых жвачных животных ренин отсутствует, поскольку по своей специфичности действия он аналогичен пепсину, но имеет pH-оптимум только в области 5,0-5,3, что соответствует pH желудочного сока у новорожденных. У взрослых особей молоко створаживается под влиянием пепсина и HCI. Кислотность желудочного сока поддерживается белком гастри- ном — «пищеварительным гормоном» слизистой желудка. Это стимулятор продукции желудочного сока.

Биохимические процессы переваривания белков у жвачных животных имеют важные особенности. Желудок у них многокамерный и включает рубец, сетку, книжку и сычуг. Сычуг по своим функциям является железистым желудком, где вырабатывается сок, содержащий HCI, пепсин, куда поступает около трети белков корма. В преджелудках большая часть белков корма подвергается воздействию ферментов бактерий, инфузорий и грибов, обладающих протеолитической активностью, с образованием свободных аминокислот, часть из которых используется на синтез белков микробных клеток, тогда как другая их часть распадается с освобождением аммиака. Аммиак может служить субстратом для синтеза аминокислот в преджелудках животного или поступать в печень для синтеза мочевины.

Мочевина может также поступать в рубец с кормом, со слюной, из крови через стенку рубца. Под влиянием фермента уре- азы бактерий мочевина гидролизуется с образованием NH3, С02 и воды:

Переваривание белков в желудочно кишечном тракте животных

При распаде в рубце мочевина служит источником для синтеза как заменимых, так и незаменимых аминокислот микрофлоры, заменяя таким образом определенный процент аминокислот кормов и повышая содержание бактериального белка. С учетом этого в корма жвачных животных добавляют небольшие количества мочевины. В рубце коровы синтезируется до 700 г бактериального белка в сутки. Таким образом, в сычуге жвачных расщепляются как белки кормов, так и белки микрофлоры.

Основные процессы переваривания белков кормов происходят в тонком кишечнике, где завершается окончательный гидролиз белков. В них участвуют ферменты поджелудочной железы и слизистой тонкого кишечника. При этом соляная кислота нейтрализуется гидрокарбонатом поджелудочной железы:

Переваривание белков в желудочно кишечном тракте животных

В тонком кишечнике гидролиз белков происходит как в полости кишок, так и на поверхности слизистой оболочки (пристеночное пищеварение).

Сок поджелудочной железы богат проферментами экзо- и эндопептидаз, которые активируются лишь при их поступлении в просвет кишечника. Поджелудочная железа продуцирует такие протеолитические ферменты, как трипсин, химотрип- син, карбоксипептидазы, эластаза, коллагеназа. Все эти ферменты имеют в активном центре аминокислоту серин, поэтому их часто называют сериновыми протеазами.

Трипсин (м. м. = 26 тыс.) — эндопептидаза поджелудочной железы, вырабатывается в виде трипсиногена. Под влиянием энтеропептидазы (старое название энтерокиназа) 12-перстной кишки трипсиноген превращается в трипсин, активный при pH 8,0. Трипсин расщепляет в молекулах белков примерно 30% пептидных связей, образованных основными аминокислотами — лизином и аргинином. Более чувствительными к трипсину являются денатурированные белки по сравнению с нативными. В случае острого панкреатита в сыворотке крови появляется трипсин, что служит важным диагностическим тестом при патологии поджелудочной железы. Трипсин выполняет главенствующую роль среди ферментов поджелудочной железы. Сок поджелудочной железы в норме содержит низкомолекулярный пептид, который выступает как ингибитор трипсина и нейтрализует трипсин, образующийся преждевременно внутри клеток поджелудочной железы.

Химотрипсин (м. м. = 25 тыс.) — эндопептидаза поджелудочной железы, также вырабатывается в форме неактивного предшественника — химотрипсиногена. Под влиянием трипсина химотрипсиноген превращается в активный химотрипсин, который гидролизует около 50% пептидных связей остатков ароматических и гидрофобных аминокислот. Так, химотрипсин гидролизует связи типа тирозил -CO-NH-, хотя тирозин может быть замещен другими аминокислотами, такими как фенилаланин, триптофан, лейцин. Следовательно, химотрипсин имеет достаточно широкую субстратную специфичность при pH оптимуме порядка 8,0.

Химотрипсин — это одна полипептидная цепь, содержащая 245 аминокислотных остатков. В настоящее время последовательность аминокислот в молекулах химотрипсинов различного типа и их активных центров хорошо изучена.

Эластаза (м. м. = 25 тыс.) — эндопептидаза поджелудочной железы, вырабатывается в форме проэластазы. В тонком кишечнике проэластаза под действием трипсина превращается в эластазу. Эластаза — фермент, активный в отношении белков соединительной ткани типа эластина. Эластаза имеет широкую специфичность и активнее гидролизует пептидные связи, образованные аминокислотами с небольшими гидрофобными радикалами, такими как глицин, аланин, серин. По структуре эластаза является близким аналогом а-химотрипсина, включает также 245 аминокислотных остатков и содержит в активном центре серин-195 и гистидин-57.

Коллагеназа вырабатывается клетками поджелудочной железы и гидролизует пептидные связи коллагена костной и хрящевой ткани. Коллагеназа по строению и свойствам также является близким аналогом эластазы и а-химотрипсина.

Карбоксипептидазы-А и В — экзопептидазы поджелудочной железы вырабатываются в неактивной форме — в форме прокарбоксипептидаз (м. м. = 90 тыс.). Под влиянием трипсина они переходят в активную форму. Карбоксипептидазы разрывают пептидные связи белковых молекул со стороны свободной (концевой) карбоксильной группы, причем радикалом для этого концевого аминокислотного остатка должна служить объемная ароматическая или алифатическая группа. Так, максимальная активность карбоксипептидазы-А наблюдается, если радикал концевого аминокислотного остатка представлен фенилаланином или другими ароматическими аминокислотами. В структуре молекулы карбоксипептидазы есть атом цинка. Карбоксипептидаза-А содержит 305 аминокислотных остатков и включает в активном центре Glu-270, Tyr-248, Glu-72, His- 69, Arg-145. Карбоксипептидаза-В активна, если пептиды оканчиваются лизином или аргинином.

Аминопептидазы тонкого кишечника расщепляют пептидные связи полипептидных цепей со стороны свободных (концевых) аминогрупп. Эти ферменты активнее действуют на белки и пептиды, в которых радикалы концевого аминокислотного остатка представлены аланином или лейцином. Процесс переваривания белков кормов завершают трипептидазы и дипептидазы, действие которых приводит к получению свободных аминокислот из трипептидов и дипептидов соответственно. Поверхность эпителиальных клеток тонкого кишечника богато представлена аминопептидазами и различными три- и дипептидазами.

Таким образом, совместное действие различных пептидаз поджелудочной железы, желудка и тонкого кишечника приводит к образованию как свободных аминокислот, так и мелких пептидов. Отдельные белки, такие как кератины (белки волос, рогов, копыт, перьев), устойчивы к действию протеолитических ферментов. Это связано со спецификой их структуры, где присутствует большое число дисульфидных связей.

Полученные в результате переваривания белков свободные природные L-изомеры аминокислот и, возможно, мелкие пептиды быстро всасываются различными транспортными системами в стенку тонкого кишечника при участии ионов натрия, витамина В6. Вероятно, это активный энергозависимый процесс с передвижением аминокислот против градиента концентрации. При этом важна всасывающая способность ворсинок кишечника, обеспечивающая транспорт аминокислот через мембраны клеток кишечника и поступление их через воротную систему печени непосредственно в печень.

Аминокислоты не обладают антигенными свойствами и не вызывают иммунных реакций. Однако чужеродные белковые молекулы при поступлении в кровь вызывают реакции образования антител. Тонкий кишечник новорожденных животных способен абсорбировать нативные белки кормов (пиноцитоз). Процесс пи- ноцитоза является важным также для абсорбции материнских антител (у-глобулинов). В результате обеспечивается формирование в организме новорожденного, например теленка, молозивно- го (колострального) иммунитета. Это особенно важно, учитывая, что собственный синтез иммуноглобулинов у новорожденных еще не активен, он формируется лишь к 2-3-месячному возрасту.

Отметим, что у приматов и грызунов плод получает антитела организма матери через плаценту. У домашних животных отсутствует плацентарный перенос антител.

Источник

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

Переваривание белков начинается в желудке под действием ферментов желудочного сока. За сутки его выделяется до 2,5 литров и он отличается от других пищеварительных соков сильно кислой реакцией, благодаря присутствию свободной соляной кислоты, секретируемой обкладочными клетками слизистой желудка.

Секреция соляной кислоты представляет активный транспорт, осуществляемый протонной АТФ-азой с затратой АТФ.

Роль соляной кислоты:

1. денатурирует белки;

2. стерилизует пищу;

3. вызывает набухание труднорастворимых белков;

4. активирует пепсиноген;

5. создает рН-оптимум для действия пепсина;

6. способствует всасыванию железа;

7. вызывает секрецию секретина в двенадцатиперстной кишке.

В желудочном соке содержатся протеолитические ферменты пепсин, гастриксин и реннин. Главным из них является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой желудка в виде профермента пепсиногена. Активация его осуществляется соляной кислотой (медленная) и аутокаталитически пепсином (быстрая) путем отщепления фрагмента полипептидной цепи с N-конца (частичный протеолиз). При этом происходит изменение конформации молекулы и формирование активного центра. Пепсин действует при значениях рН 1,5–2,5 и является эндопептидазой с относительной специфичностью действия, расщепляющей пептидные связи внутри белковой молекулы.

Кроме пепсина в желудочном соке содержится фермент гастриксин, проявляющий протеолитическую активность при рН 3,0–4,0. По-видимому, именно он начинает переваривание белков.

В желудочном соке грудных детей содержится фермент реннин, который имеет большое значение для переваривания белков у грудных детей, т.к. катализирует створаживание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин), в результате чего замедляется продвижение нерастворимого казеина в двенадцатиперстную кишку и он дольше подвергается действию протеаз.

Образовавшиеся в результате действия пепсина в желудке полипептиды поступают в двенадцатиперстную кишку, куда выделяется сок поджелудочной железы. Панкреатический сок имеет щелочную реакцию (рН 7,5–8,2), что обусловлено высоким содержанием бикарбонатов. Кислое содержимое, поступающее из желудка нейтрализуется, и пепсин теряет свою активность.

В панкреатическом соке содержатся протеолитические ферменты трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза и эластаза, которые вырабатываются также в виде проферментов. Трипсиноген активируется энтерокиназой (вырабатывается клетками слизистой двенадцатиперстной кишки), переходит в активный трипсин, который активирует все остальные ферменты поджелудочного и кишечного сока. Клетки поджелудочной железы защищены от действия протеаз тем, что ферменты желудочного сока образуются в виде неактивных предшественников, а в панкреас синтезируется особый белок-ингибитор трипсина. В полости ЖКТ протеазы не контактируют с белками клеток, поскольку слизистая оболочка покрыта слоем слизи, а каждая клетка содержит на наружной поверхности плазматической мембраны полисахариды, которые не расщепляются протеазами. Разрушение клеточных белков ферментами желудочного или кишечного сока происходит при язвенной болезни.

Переваривание продуктов протеолиза пищевых белков в тонком кишечнике осуществляется с помощью амино-, ди-, и трипептидаз, которые функционируют преимущественно пристеночно.

Таким образом, конечными продуктами переваривания белков в ЖКТ являются свободные аминокислоты, которые всасываются.

Данный текст является ознакомительным фрагментом.

Переваривание белков в желудочно кишечном тракте животных

Похожие главы из других книг: